Preview

Российские нанотехнологии

Расширенный поиск

КОМПЛЕКСЫ ЗОЛОТЫХ НАНОЧАСТИЦ С АНТИТЕЛАМИ В ИММУНОХРОМАТОГРАФИИ: СРАВНЕНИЕ ПРЯМОЙ И НЕПРЯМОЙ ИММОБИЛИЗАЦИИ АНТИТЕЛ ПРИ ДЕТЕКЦИИ АНТИБИОТИКОВ

Полный текст:

Аннотация

Изучены комплексы сферических наночастиц золота с антителами, получаемые прямой адсорбцией и непрямым (наночастица — антивидовое антитело — специфическое антитело) взаимодействием. Рассмотрены процессы связывания данных комплексов в иммунохроматографическом анализе (ИХА) и конкурентного выявления низкомолекулярных аналитов. С использованием разработанной математической модели показаны преимущества непрямого мечения антител; охарактеризованы параметры, определяющие различия пределов детекции для двух видов систем. Полученные комплексы наночастиц золота с антителами использованы для разработки систем ИХА антибиотиков. Достигнутый предел детекции ИХА ампициллина составляет 100 нг/мл при прямом мечении и 16 нг/мл — при непрямом; ИХА тетрациклина — 4,2 и 1,3 нг/мл, соответственно.

Об авторах

А. Н. Берлина
Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» Российской академии наук
Россия
119071, Москва, Ленинский просп., 33


А. В. Бартош
Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» Российской академии наук
Россия
119071, Москва, Ленинский просп., 33


Д. В. Сотников
Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» Российской академии наук
Россия
119071, Москва, Ленинский просп., 33


А. В. Жердев
Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» Российской академии наук
Россия
119071, Москва, Ленинский просп., 33


Ч. Ху
Школа продовольственной науки и техники, Университет Янгнан
Китай
214122, Цзянсу, Уси, просп. Лиху, 1800


Б. Б. Дзантиев
Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр «Фундаментальные основы биотехнологии» Российской академии наук
Россия
119071, Москва, Ленинский просп., 33


Список литературы

1. Dzantiev B.B., Byzova N.A., Urusov A.E., Zherdev A.V. Immunochromatographic methods in food analysis // TRAC — Trends Anal Chem. 2014. V. 55. P. 81–93.

2. Goryacheva I.Y., Lenain P., De Saeger S. Nanosized labels for rapid immunotests // TRAC — Trends Anal Chem. 2013. V. 46. P. 30–43.

3. Farka Z., Jurik T., Kovar D., Trnkova L., Skladal P. Nanoparticlebased immunochemical biosensors and assays: Recent advances and challenges // Chem Rev. 2017. V. 117. № 15. P. 9973–10042.

4. Van Amerongen A., Veen J., Arends H.A., Koets M. Lateral flow immunoassays. Chapt. 7. In: Handbook of Immunoassay Technologies: Approaches, Performances, and Applications. Editors: Vashist SK, Luong JHT.UK: Elsevier, 2018. P. 157–182.

5. Mak WC., Beni V., Turner A.P.F. Lateral-flow technology: from visual to instrumental // TRAC — Trends Anal Chem. 2013. V. 79. P. 297–305.

6. Li J., Macdonald J. Multiplexed lateral flow biosensors: Technological advances for radically improving point-of-care diagnoses // Biosens Bioelectron. 2016. V. 83. P. 177–192.

7. Deroe C., Courtoy P.J., Baudhuin P. Model of protein–colloidal gold interactions // J Histochem Cytochem. 1987. V. 35. № 11. P. 1191–1198.

8. Khlebtsov N.G., Bogatyrev V.A., Khlebtsov B.N., Dykman L.A., Englebienne P. A multilayer model for gold nanoparticle bioconjugates: application to study of gelatin and human IgG adsorption using extinction and light scattering spectra and the dynamic light scattering method // Colloid J. 2003. V. 65. № 5. P. 622–635.

9. Lacerda S.H.D.P., Park J.J., Meuse C., Pristinski D., Becker M., Karim A., Douglas J.F. Interaction of gold nanoparticles with common human blood proteins // ACS Nano. 2010. V. 4. № 1. P. 365–379.

10. Wang A., Vangala K., Vo T., Zhang D., Fitzkee N.C. A threestep model for protein — gold nanoparticle adsorption // J Phys Chem C. 2014. V. 118. № 15. P. 8134–8142.

11. Zhang S., Moustafa Y., Huo Q. Different interaction modes of biomolecules with citrate-capped gold nanoparticles // ACS Appl Mater Interfaces. 2014. V. 6. № 23. P. 21184–21192.

12. Pollitt M.J., Buckton G., Piper R., Brocchini S. Measuring antibody coatings on gold nanoparticles by optical spectroscopy // RSC Adv. 2015. V. 5. № 31. P. 24521–24527.

13. Sotnikov D.V., Zherdev A.V., Dzantiev B.B. Development and application of a label-free fluorescence method for determining the composition of gold nanoparticle-protein conjugates // Int J Mol Sci. 2015. V. 16. № 1. P. 907–923.

14. Filbrun S.L., Driskell J.D. A fluorescence-based method to directly quantify antibodies immobilized on gold nanoparticles // Analyst. 2016. V. 141. № 12. P. 3851–3857.

15. Woods K.E., Perera Y.R., Davidson M.B., Wilks C.A., Yadav D.K., Fitzkee N.C. Understanding protein structure deformation on the surface of gold nanoparticles of varying size // J Phys Chem C. 2016. V. 120. № 49. P. 27944–27953.

16. Ahumada M., Lissi E., Montagut A.M., Valenzuela-Henriquez F., Pacioni N.L., Alarcon E.I. Association models for binding of molecules to nanostructures // Analyst. 2017. V. 142. № 12. P. 2067–2089.

17. Thobhani S., Attree S., Boyd R., Kumarswami N., Noble J., Szymanski M., Porter R.A. Bioconjugation and characterisation of gold colloid-labelled proteins // J Immunol Methods. 2010. V. 356. № 1–2. P. 60–69.

18. Safenkova I., Zherdev A., Dzantiev B. Factors influencing the detection limit of the lateral-flow sandwich immunoassay: a case study with potato virus X // Anal Bioanal Chem. 2012. V. 403. № 6. P. 1595–1605.

19. Anfossi L., Baggiani C., Giovannoli C., Biagioli F., D’Arco G., Giraudi G. Optimization of a lateral flow immunoassay for the ultrasensitive detection of aflatoxin M1 in milk // Anal Chim Acta. 2013. V. 772. P. 75–80.

20. Saha B., Evers T.H., Prins M.W.J. How antibody surface coverage on nanoparticles determines the activity and kinetics of antigen capturing for biosensing // Anal Chem. 2014. V. 86. № 16. P. 8158–8166.

21. Zvereva E.A., Byzova N.A., Sveshnikov P.G., Zherdev A.V., Dzantiev B.B. Cut-off on demand: adjustment of the threshold level of an immunochromatographic assay for chloramphenicol // Anal Methods. 2015. V. 7. № 15. P. 6378–6384.

22. Byzova N.A., Safenkova I.V., Slutskaya E.S., Zherdev A.V., Dzantiev B.B. Less is more: A comparison of antibody-gold nanoparticle conjugates of different ratios // Bioconjugate Chem. 2017. V. 28. № 11. P. 2737–2746.

23. Urusov A.E., Zherdev A.V., Dzantiev B.B. Use of gold nanoparticle-labeled secondary antibodies to improve the sensitivity of an immunochromatographic assay for aflatoxin B1 // Microchim Acta. 2014. V. 181. № 15–16. P. 1939–1946.

24. Urusov A.E., Petrakova A.V., Zherdev A.V., Dzantiev B.B. “Multistage in one touch” design with a universal labelling conjugate for high-sensitive lateral flow immunoassays // Biosens Bioelectron. 2016. V. 86. P. 575–579.

25. Petrakova A.V., Urusov A.E., Gubaydullina M.K., Bartosh A.V., Zherdev A.V., Dzantiev B.B. “External” antibodies as the simplest tool for sensitive immunochromatographic tests // Talanta. 2017. V. 175. P. 77–81.

26. Урусов А.Е., Петракова А.В., Бартош А.В., Губайдулли-на М.К., Жердев А.В., Дзантиев Б.Б. Иммунохроматогра-фический анализ Т-2 токсина с использованием меченых антивидовых антител // Прикл биохим микробиол. 2017. Т. 53. № 5. С. 528–533.

27. Urusov A.E., Petrakova A.V., Gubaydullina M.K., Zherdev A.V., Eremin S.A., Kong D., Liu L., Xu C., Dzantiev B.B. High-sensitivity immunochromatographic assay for fumonisin B1 based on indirect antibody labeling // Biotechnol Lett. 2017. V. 39. № 5. P. 751–758.

28. Lan L., Yao Y., Ping J., Ying Y. Recent advances in nanomaterialbased biosensors for antibiotics detection // Biosens Bioelectron. 2017. V. 91. P. 504–514.

29. Gaudin V. Advances in biosensor development for the screening of antibiotic residues in food products of animal origin — a comprehensive review // Biosens Bioelectron. 2017. V. 90. P. 363–377.

30. Kuppusamy S., Kakarla D., Venkateswarlu K., Megharaj M., Yoon Y.-E., Lee Y.B. Veterinary antibiotics (VAs) contamination as a global agro-ecological issue: A critical view // Agric Ecosyst Environ. 2018. V. 257. P. 47–59.

31. Frens G. Controlled nucleation for the regulation of the particle size in monodisperse gold suspensions // Nature Phys Sci. 1973. V. 241. P. 20–22.

32. Hermanson G.T. Chapter 20 — Antibody modification and conjugation. In: Bioconjugate Techniques. Edited by G.T. Hermanson. 3rd ed. Boston: Academic Press. 2013. P. 867–920.


Просмотров: 79


ISSN 1992-7223 (Print)