Preview

Российские нанотехнологии

Расширенный поиск

НАНО- И МИКРОВОЛОКНИСТЫЕ МАТЕРИАЛЫ НА ОСНОВЕ КОЛЛАГЕНА ДЛЯ ТКАНЕВОЙ ИНЖЕНЕРИИ: ПОЛУЧЕНИЕ, СТРУКТУРА И СВОЙСТВА

Полный текст:

Аннотация

Создание трехмерных структур, наделенных биоподобными свойствами, представляет значительный интерес для регенеративной медицины. Методом электроформования из дисперсий коллагена в гексафторизопропаноле и уксусной кислоте (УК) получены нетканые материалы с диаметром волокон от 100 нм до 3 мкм. Исследования методом кругового дихроизма свидетельствуют о преимущественном сохранении тройной спирали коллагена в изготовленных материалах. Для сохранения волокнистой структуры коллагена в водных средах проведена его сшивка генипином в изопропаноле и PBS (фосфатно-солевом буфера, рН 7,4). Исследованы механические и биологические свойства сшитых материалов: показано, что механическое поведение коллагеновых материалов в физиологическом диапазоне нагрузок соответствует механическому поведению нативной аорты. Сшитые волокнистые материалы не обладают цитотоксичностью, способствуют адгезии и пролиферации клеток.

Об авторах

Т. Х. Тенчурин
НИЦ «Курчатовский институт»
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8



Л. П. Истранов
Институт регенеративной медицины Первого Московского государственного медицинского университета им. И.М. Сеченова
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8



Е. В. Истранова
Институт регенеративной медицины Первого Московского государственного медицинского университета им. И.М. Сеченова
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8



А. Д. Шепелев
НИЦ «Курчатовский институт»
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8



В. Г. Мамагулашвили
НИЦ «Курчатовский институт»
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8



С. Н. Малахов
НИЦ «Курчатовский институт»
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8



Р. А. Камышинский
НИЦ «Курчатовский институт»; Институт Кристаллографии
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8, 

119333, Москва, Ленинский проспект, 59



А. С. Орехов
НИЦ «Курчатовский институт»; Институт Кристаллографии
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8, 

119333, Москва, Ленинский проспект, 59



А. Л. Васильев
НИЦ «Курчатовский институт»; Институт Кристаллографии
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8, 

119333, Москва, Ленинский проспект, 59



Е. В. Сытина
НИЦ «Курчатовский институт»
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8



С. В. Крашенинников
НИЦ «Курчатовский институт»
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8



С. Н. Чвалун
НИЦ «Курчатовский институт»
Россия

119991, Москва, ул. Трубецкая, 8



Список литературы

1. Ushiki T. Collagen fbers, reticular fbers and elastic fbers. A comprehensive understanding from a morphological viewpoint // Archives Histology Cytol. 2002. V. 65. P. 109–126.

2. Dyer R.F, Enna C.D. Ultrastructural features of adult human tendon // Cell and Tissue Research. 1976. V. 168. P. 247–259.

3. Lin Ch., Kao Y., Lin Y., Mab H., Tsay R. A fber-progressiveengagement model to evaluate the composition, microstructure, and nonlinear pseudoelastic behavior of porcine arteries and decellularized derivatives // Acta Biomater. 2016. V. 46. P. 101–111.

4. Chen R., Ho H., Tsai Y., Sheu M. Process development of an acellular dermal matrix (ADM) for biomedical applications // Biomat. 2004. V. 25. P. 2679–2686.

5. Sun F., Jiang Y., Xu Y., Shi H., Zhang S., Liu X., Pan Sh., Ye G., Zhang W., Zhang F. Zhong Ch. Genipin cross-linked decellularized tracheal tubular matrix for tracheal tissue engineering applications // Sci Rep. 2016. V. 6. P. 24429–24441.

6. Chen Z.G., Wang P.W., Wei B., Mo X.M., Cui F.Z. Electrospun collagen–chitosan nanofber: A biomimetic extracellular matrix for endothelial cell and smooth muscle cell // Acta Biomater. 2010. V. 6. P. 372–382.

7. Chen R., Ho H., Tsai Y., Sheu M. Process development of an acellular dermal matrix (ADM) for biomedical applications // Biomater. 2004. V. 25. P. 2679–2686.

8. Lukanina K.I., Grigor’ev T.E., Tenchurin T.Kh., Shepelev A.D., Chvalun S.N. Nonwoven materials produced by electrospinning for modern medical technologies (review) // Fibre Chem. 2017. V. 49. P. 72–83.

9. Cao D., Wu Y., Fu Zh., Tian Y., Li C., Gao Ch., Chen Zh., Feng Xi. Cell adhesive and growth behavior on electrospun nanofbrous scaffolds by designed multifunctional composites // Coll Surf B: Biointerfaces. 2011. V. 84. P. 26–34.

10. Zhang Q., Lv Sh., Lu J., Jiang Sh., Lin L. Characterization of polycaprolactone/collagen fbrous scaffolds by electrospinning and their bioactivity // Int J Biol Macromol. 2015. V. 76. P. 94–101.

11. Mao Zh., Gao Ch., Wang D., Ma Li., Shen J.G. Controlling biostability of collagen flms for fbroblast cytocompatibility // J Bioact Compat Polym. 2004. V. 19. P. 353–364.

12. Brinkman W.T., Nagapudi K., Tomas B.S., Chaikof E.L. Photocross-linking of type I collagen gels in the presence of smooth muscle cells: mechanical properties cell viability, and function // Biomacromol. 2003. V. 4. P. 890–895.

13. Miles Ch.A., Avery N.C., Rodin V.V., Bailey A.J. Te increase in denaturation temperature following cross-linking of collagen is caused by dehydration of the fbres // J Mol Biol. 2005. V. 346. P. 551–556.

14. Silva S.S., Oliveira N.M., Oliveira M.B., Soares da Costa D.P., Naskar D., Mano J.F., Kundu S.C., Reis R.L. Fabrication and characterization of Eri silk fbers-based sponges for biomedical application // Acta Biomaterial. 2016. V. 32. P. 178–189.

15. Madaghiele M., Calo E., Salvatore L., Bonfrate V., Pedone D., Frigione M., Sannino A. Assessment of collagen crosslinking and denaturation for the design of regenerative scaffolds // J Biomed Mater Res A. 2016. V. 104. P. 186–194.

16. Rioja A.Y., Muniz-Maisonet M., Koob T.J., Gallant N.D. Effect of nordihydroguaiaretic acid cross-linking on fbrillar collagen: in vitro evaluation of fbroblast adhesion strength and migration // AIMS Bioeng. 2017. V. 4. P. 300–317.

17. Grover Ch.N., Gwynne J.H., Pugh N., Hamaia S., Farndale R.W., Best S.M., Cameron R.E. Crosslinking and composition influence the surface properties, mechanical stiffness and cell reactivity of collagen-based flms // Acta Biomater. 2012. V. 8. P. 3080–3090.

18. Sung H., Chang Y., Liang I., Chang W., Chen Yi. Fixation of biological tissues with a naturally occurring crosslinking agent: fxation rate and effects of pH, temperature, and initial fxative concentration // J Biomed Mater Res. 2000. V. 52. P. 77–87.

19. Mi F., Shyu Sh., Peng Ch. Characterization of ring-opening polymerization of genipin and pH-dependent cross-linking reactions between chitosan and genipin // J Polym Sci: Part A: Polym Chem. 2005. V. 43. P. 1985–2000.

20. Tokareva M.I., Ivantsova M.N., Mironov M.A. Heterocycles of natural origin as non-toxic reagents for cross-linking of proteins and polysaccharides // Chem Heterocycl Comp. 2017. V. 53. P. 21–35.

21. Torres-Giner S., Gimeno-Alcaniz J.V., Ocio M.J., Lagaron J.M. Comparative performance of electrospun collagen nanofbers сross-linked by means of different methods // ACS Appl Mater Interfaces. 2009. V. 1. P. 218–223.

22. Orekhov A.S., Klechkovskaya V.V., Kononova S.V. Low-voltage scanning electron microscopy of multilayer polymer systems // Crystallogr Rep. 2017. V. 62. P. 735–740.

23. Schindelin J., Arganda-Carreras I., Frise E., Kaynig V., Longair M., Pietzsch T., Preibisch S., Rueden C., Saalfeld S., Schmid B., Tinevez J., James White D., Hartenstein V., Eliceiri K., Tomancak P., Cardona A. Fiji: an open-source platform for biological-image analysis // Nat Methods. 2012. V. 9. P. 676–682.

24. Arutyunyan I.V., Tenchurin T.Kh., Kananykhina E.Y., Chernikov V.P., Vasyukova O.A., Elchaninov A.V., Makarov A.V., Korshunov A.A., Burov A.A., Podurovskaya Y.L., Chuprynin V.D., Uvarova E.V., Degtyarev D.N., Shepelev A.D., Mamagulashvili V.G., Kamyshinskiy R.A., Krasheninnikov S.V., Chvalun S.N., Fatkhudinov T.Kh. Nonwoven polycaprolactone scaffolds for tissue engineering: the choice of the structure and the method of cell seeding // Genes Cells. 2017. V. 12. P. 62–71.

25. Aasen T., Izpisúa Belmonte J.C. Isolation and cultivation of human keratinocytes from skin or plucked hair for the generation of induced pluripotent stem cells // Nat Protoc. 2010. V. 5. P. 371–382.

26. Tenchurin T., Belousov S., Kiryukhin Y., Istranov L., Istranova E., Shepelev A., Mamagulashvili V., Kamyshinsky R., Chvalun S. Control on rheological behavior of collagen 1 dispersions for efcient electrospinning // J Biomed Mater Res Part A. 2018. Accepted Author Manuscript. DOI: 10.1002/jbm.a.36459

27. Yang H., Xu S., Shen L., Liu W., Li G. Changes in aggregation behavior of collagen molecules in solution with varying concentrations of acetic acid // Int J Biol Macromol. 2016. V. 92. P. 581–586.

28. Fiorani A., Gualandi Ch., Panseri S., Montesi M., Marcacci M., Focarete M. L., Bigi A. Comparative performance of collagen nanofbers electrospun from different solvents and stabilized by different crosslinkers // J Mater Sci: Mater Med. 2014. V. 25. P. 2313–2321.

29. Bürck J., Heissler S., Geckle U., Ardakani M.F., Schneider R., Ulrich A.S., Kazanci M. Resemblance of electrospun collagen nanofbers to their native structure // Langmuir. 2013. V. 29. P. 1562–1572.

30. Mu Ch., Li D., Lin W., Ding Y., Zhang G. Temperature induced denaturation of collagen in acidic solution // Biopolym. 2007. V. 86. P. 282–287.

31. Schek R.M., Michalek A.J., Iatridis J.C. Genipin-crosslinked fbrin hydrogels as a potential adhesive to augment intervertebral disc annulus repair // European Cells Mater. 2011. V. 21. P. 373–383.

32. Yoo J.S., Kim Y.J., Kim S.H., Choi S.H. Study on genipin: a new alternative natural crosslinking agent for fxing heterograf tissue // Korean J Torac Cardiovasc Surg. 2011. V. 44. № 3. P. 197–207.

33. Sung H., Chang W., Ma Ch., Lee M. Crosslinking of biological tissues using genipin and/or carbodiimide // J Biomed Mater Res Part A. 2003. V. 64A. P. 427–438.

34. Mu Ch., Liu F., Cheng Q., Li H., Wu B., Zhang G., Lin. W. Collagen cryogel cross‐linked by dialdehyde starch // Macromol Mater Engin. 2010. V. 295. P. 100–107.

35. Liu D., Lianga L., Regenstein J.M., Zhou P. Extraction and characterisation of pepsin-solubilised collagen from fns, scales, skins, bones and swim bladders of bighead carp (hypophthalmichthys nobilis) // Food Chem. 2012. V. 133. P. 1441–1448.


Просмотров: 74


ISSN 1992-7223 (Print)